Musica: anthony - the golden apples of the sun
Fonte: frost b. and diamond m.i. (2010) nat rev neurosci 11(3):155-9
Malattie neurodegenerative prioniche hanno la particolarità di essere trasmissibili. La proteina causa della neurodegenerazione, il prione, è in grado di essere trasmessa da un ospite all'altro, causando neurodegenerazione nel nuovo ospite (motivo per cui sono state bruciate migliaia di bovini durante la crisi sanitaria della mucca pazza). Possiamo pensare la proteina prionica come uno zombie, che quando incontra un gruppo di persone sane (nel nostro caso proteine) le infetta e queste diventano zombie a loro volta induttrici di infezioni.
Malattine neurodegenerative di altro stampo, come Alzheimer, Parkinson o Demenza Fronto Temporale (DFT) non sono invece mai state osservate diffondere da un organismo all'altro. Esse sono anche classificate come malattie neurodegenerative della vecchiaia, in quanto insorgono in età avanzata a causa dell'accumulo di proteine misfoldate (non correttamente ripiegate e quindi non in grado di svolgere la loro funzione) che la cellula non riesce più a smaltire o ad ignorare.
Cio di cui si discute però in una review di Frost e Diamond apparsa su Nature Neuroscience la scorsa settimana è della possibilità di diffusione di tali patologie attraverso meccanismi di stampo prionico (vedi sopra).
Riassumento in pochi punti cardine, gli autori osservano che:
(a) vi è una certa diffusione sequenziale della neurodegenerazione fra regioni adiacenti del sistema nervoso;
(b) proteine "difettose" (zombie) sono in grado di indurre strutture non funzionali (zombie di seconda generazione) in proteine sane;
(c) cellule sane possono neurodegenerare se poste in coltura con cellule malate;
(d) aggregati di proteine misfoldate vengono vengono facilmente internalizzati da cellule sane dove possono indurre misfolding come anticipato in (b), inoltre anche dal mezzo extracellulare pare possano comunicare con l'interno e indurre la neurodegenerazione di cellule altrimenti sane.
Va comunque puntualizzato che le malattie neurodegenerative descritte non sono in grado di diffondere fra organismi, cosa che avviene invece per le prionopatie. La review discute essenzialmente di una similitudine nei meccanismi di diffusione fra malattine prioniche e altre malattie neurodegenerative dovute all'accumulo di proteine malfunzionanti, non inter ma intraorganismo.
Fonte: frost b. and diamond m.i. (2010) nat rev neurosci 11(3):155-9
Malattie neurodegenerative prioniche hanno la particolarità di essere trasmissibili. La proteina causa della neurodegenerazione, il prione, è in grado di essere trasmessa da un ospite all'altro, causando neurodegenerazione nel nuovo ospite (motivo per cui sono state bruciate migliaia di bovini durante la crisi sanitaria della mucca pazza). Possiamo pensare la proteina prionica come uno zombie, che quando incontra un gruppo di persone sane (nel nostro caso proteine) le infetta e queste diventano zombie a loro volta induttrici di infezioni.
Malattine neurodegenerative di altro stampo, come Alzheimer, Parkinson o Demenza Fronto Temporale (DFT) non sono invece mai state osservate diffondere da un organismo all'altro. Esse sono anche classificate come malattie neurodegenerative della vecchiaia, in quanto insorgono in età avanzata a causa dell'accumulo di proteine misfoldate (non correttamente ripiegate e quindi non in grado di svolgere la loro funzione) che la cellula non riesce più a smaltire o ad ignorare.
Cio di cui si discute però in una review di Frost e Diamond apparsa su Nature Neuroscience la scorsa settimana è della possibilità di diffusione di tali patologie attraverso meccanismi di stampo prionico (vedi sopra).
Riassumento in pochi punti cardine, gli autori osservano che:
(a) vi è una certa diffusione sequenziale della neurodegenerazione fra regioni adiacenti del sistema nervoso;
(b) proteine "difettose" (zombie) sono in grado di indurre strutture non funzionali (zombie di seconda generazione) in proteine sane;
(c) cellule sane possono neurodegenerare se poste in coltura con cellule malate;
(d) aggregati di proteine misfoldate vengono vengono facilmente internalizzati da cellule sane dove possono indurre misfolding come anticipato in (b), inoltre anche dal mezzo extracellulare pare possano comunicare con l'interno e indurre la neurodegenerazione di cellule altrimenti sane.
Va comunque puntualizzato che le malattie neurodegenerative descritte non sono in grado di diffondere fra organismi, cosa che avviene invece per le prionopatie. La review discute essenzialmente di una similitudine nei meccanismi di diffusione fra malattine prioniche e altre malattie neurodegenerative dovute all'accumulo di proteine malfunzionanti, non inter ma intraorganismo.
Sapere che queste malattie diffondono nell'organismo passando da cellula a cellula con certi meccanismi ha notevoli implicazioni sulla terapia farmacologica. In questo caso, potrebbe essere abbandonata la scelta di una azione generica verso la sopravvivenza neuronale per concentrarsi sull'abbattimento della diffusione delle proteine anomale mascherandole con anticorpi specifici. La necessità di caratterizzare il modello di diffusione della neurodegenerazione è data dal fatto che tutta una classe di malattie più o meno studiate sono conseguenza dell'accumulo di proteine malfunzionanti che la cellula non riesce ad utilizzare. Quindi si tratta non di spiegare parte del meccanismo di una patologia, ma uno dei passaggi chiave della biologia cellulare di molte neuropatologie dell'età adulta.
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